Кратко и по существу.
Общие свойства
- Водородные связи (Н‑связи) — относительно сильные и геометрически направленные взаимодействия между донором (X–H) и акцептором (Y): оптимальная геометрия приближена к $(\text{X–H–Y})$ с углом близким к $(180^{\circ })$ и расстоянием донор–акцептор обычно $\sim 2.7-3.2\text{A˚}$. Энергия одной Н‑связи в биомолекулах типично порядка $\sim 1-5\text{kcal/mol}$ ($\sim 4-21\text{kJ/mol}$), но сильно зависит от окружения.
- Ван-дер-ваальсовыe (vdW, дисперсионные) взаимодействия — слабые, недирективные силы, быстро убывающие с расстоянием; контактные энергии на пару атомов обычно $\sim 0.1-1\text{kcal/mol}$ ($\sim 0.4-4\text{kJ/mol}$), но суммируются при плотном контакте многих атомов. Типичное расстояние контакта соответствует сумме ван-дер-ваальсовых радиусов $\sim 3.4-4.0\text{A˚}$.
Роль в белках
- Вторичная структура: α‑спираль стабилизируется Н‑связями между амидным H и карбонильной O «i» и «$(i+4)$»; β‑слои — между соседними цепями. Н‑связи задают специфическую геометрию и регулярность вторичной структуры.
- Третичная структура: vdW и дисперсия обеспечивают плотную упаковку гидрофобного ядра белка, создают энтальпийную выгоду при комплементарной укладке боковых цепей; Н‑связи внутри белка (включая связки через воды) добавляют локальную стабильность и специфичность взаимодействий.
- Стабильность vs среда: Н‑связи наружных групп с водой ослабляют вклад одиночной внутримолекулярной Н‑связи в стабилизацию свёрнутого состояния; зато внутренняя Н‑сеть (этапы, «запирающие» связи) делает структуру более устойчивой. vdW действуют как кумулятивный «замок» плотной упаковки.
- Функция: Н‑связи определяют позиционирование ключевых остатков в активных центрах, обеспечивают специфичное узнавание лигандов; vdW важны для допасовки поверхности, гибкости и теплостабильности; изменения (мутации) могут нарушить либо H‑сеть, либо упаковку и привести к потере функции или агрегации (например, амилоид).
Роль в нуклеиновых кислотах
- Парные основания: комплементарность задаётся Н‑связями: аденин—тимин/урацил — $(2)$ Н‑связи, гуанин—цитозин — $(3)$ Н‑связи; это обеспечивает специфичность спаривания и информацию секвенирования.
- Структурная стабильность: хотя Н‑связи дают вклад, существенную часть термодинамической стабильности дуплекса обеспечивает укладка оснований (π–π stacking) — в основном дисперсионные (vdW) и электростатические компоненты. Поэтому G–C пары часто более стабильны не только из‑за третьей Н‑связи, но и из‑за лучшего стекинга.
- Геометрия и динамика: направленность Н‑связей фиксирует форму двойной спирали и локальных структур (лопатки, петли); vdW контролируют оптимальный зазор между основаниями, обеспечивая плотный контакт и правильный угол наклона оснований.
- Вода и ионы: водные мостики Н‑связей и экранирование ионов влияют на стабильность и гибкость ДНК/РНК.
Термодинамика и кинетика
- Н‑связи дают энтальпийный вклад, но в водной среде компенсация сольватацией снижает их чистый вклад; vdW при плотной упаковке дают значительную суммарную энтальпийную выгоду. Эффект гидрофобного сольвата (энтропийный вклад) часто доминирует при свёртывании белков.
- Для ассоциаций (белок–лиганда, ДНК–протеин) сочетание направленных H‑связей (специфичность) и множественных vdW (аффинность за счёт суммарного эффекта) определяет кинетику и термодинамику связывания.
Выводы (кратко)
- Н‑связи задают геометрию, специфичность и локальную стабилизацию вторичных и функциональных мотивов.
- Ван‑дер‑ваальсовыe (дисперсионные) взаимодействия отвечают за плотную упаковку, суммарную стабильность и допасовку поверхностей.
- Их совместное действие (включая воду и ионы) определяет устойчивость, динамику и функцию белков и нуклеиновых кислот.