Краткий ответ с пояснениями.
Роль связей в структуре
- ДНК:
- Водородные связи между основаниями обеспечивают комплементарность (число связей: $\text{A–T}:2,\text{G–C}:3$) и специфичность спаривания, но основной вклад в термодинамическую стабильность даёт укладка оснований (stacking) — межплоскостные $\pi$-$\pi$ и ван-дер-Ваальсовы взаимодействия (гидрофобный эффект). Типичные энергии: водородная связь $\sim 1\text{–}5kcal/mol$, вклад стэкинга на шаг основания $\sim 2\text{–}4kcal/mol$.
- Белки:
- Водородные связи стабилизируют вторичную структуру (альфа-спираль, бета-листы) — взаимодействия C=O···H–N в полипептидном скелете; также значимы боковые H‑связи и сольвированные H‑связи.
- Гидрофобные взаимодействия — главный драйвер свёртывания: неполярные остатки смачиваются водой плохо, их захоронение в гидрофобном ядре увеличивает энтропию воды (гидрофобный эффект). Приблизительный вклад на одну метиленовую группу $\sim 0.5\text{–}1.0kcal/mol$.
Термодинамика и влияние температуры
- Свёртывание/распад описывается через Гиббсову энергию: $\Delta G=\Delta H-T\Delta S$. Переход происходит при $\Delta G=0$, т.е. при температуре плавления $T_m=\frac{\Delta H}{\Delta S}$.
- Нагревание:
- Увеличивает тепловое движение, разрывает слабые H‑связи и взаимодействия стэкинга → денатурация ДНК (плавление) и денатурация белков (термоденатурация). Переходы часто кооперативны.
- Для ДНК $T_m$ повышается с ростом доли G–C (больше H‑связей и сильнее стэкинг).
- Понижение температуры:
- Может вызвать холодовую денатурацию белков: при низких $T$ гидратация неполярных групп становится относительно выгоднее, гидрофобный эффект ослабевает и белок разворачивается.
Влияние растворителя и ионов
- Вода (полярный протондонор/акцептор) поддерживает H‑связи и создает сильный гидрофобный эффект; её высокая диэлектрическая проницаемость экранирует электростатические силы.
- Денатуранты (мочевина, гуанидиний хлорид) стабилизируют развёрнутое состояние, действуя через прямое связывание с полями пептидной цепи и боковыми группами, разрывая H‑связи и уменьшая гидрофобный эффект.
- Органические растворители/снижение диэлектрической постоянной:
- Могут уменьшать гидрофобный эффект (ослабляют стимул к образованию гидрофобного ядра) и изменять силы электростатических взаимодействий.
- Ионы и солевой состав:
- Для ДНК повышение ионной силы (Na${}^{+}$, Mg${}^{2+}$) экранирует отрицательные фосфатные заряды и повышает $T_m$.
- Для белков ионы влияют согласно эффекту Хофмайстера: одни ионы стабилизируют («порядок-образующие»), другие — стабилизирующее действие снижают.
- pH меняет протонирование боковых групп, нарушает ионные мостики и H‑связи → денатурация при экстремальных pH.
Ключевые итоги
- Водородные связи важны для специфичности и локальной стабилизации (особенно вторичной структуры белков и пар оснований ДНК), но суммарную термостабильность часто диктуют гидрофобные/стэкинг взаимодействия.
- Повышение температуры и присутствие денатурантов разрушают оба типа взаимодействий; изменение растворителя или ионной среды может как стабилизировать, так и дестабилизировать биополимеры в зависимости от механизма (экранирование зарядов, растворение неполярных групп, прямая конкуренция за H‑связи).