Селективность ферментативных реакций определяется несколькими факторами:

Структура активного центра: Форма и химический состав активного центра фермента определяет, какие субстраты могут связываться с ферментом. Аминокислоты, расположенные в активном центре, их заряд, полярность и размер играют важную роль в специфичности.

Стереохимия субстратов: Многие ферменты имеют стереоселективность, что означает, что они могут различать между различными изомерами (например, энантиомерами) субстрата.

Конформационные изменения: Связывание субстрата может вызывать изменения в структуре фермента, которые способствуют более эффективному катализу. Эти изменения могут влиять на уровень специфичности.

Координаторы (коферменты и кофакторы): Некоторые ферменты активируются или требуют присутствия определённых молекул, которые могут влиять на их селективность.

Условия реакции: pH, температура и концентрация субстратов могут влиять на активность и селективность фермента.

Изменение селективности ферментов с помощью мутаций может быть достигнуто следующими способами:

Замена аминокислот: Мутации могут приводить к замене одной или нескольких аминокислот в активном центре, что может изменить взаимодействие фермента с субстратами.

Изменение показателей взаимодействия: Мутации могут повлиять на сродство фермента к субстрату, изменяя константу Михаэлиса (Km) или максимальную скорость реакции (Vmax).

Создание новых активных центров: Структурные изменения, вызванные мутациями, могут создавать новые места для связывания других субстратов, тем самым расширяя специфичность фермента.

Изменение конформации: Мутации могут влиять на стабильность или гибкость фермента, что в свою очередь может изменить его каталитическую активность и селективность.

Первичные структуры и последовательности белков можно модифицировать с помощью направленной мутации, эволюционной инженерии или других технологий генной инженерии, чтобы получить ферменты с новыми свойствами.