Кратко: температура сильно влияет на скорость ферментативных реакций — при повышении температуры скорость обычно экспоненциально растёт до оптимума, выше которого активность падает из‑за термодеструкции/неактивирования белка. У холоднокровных животных служат специальные адаптации, позволяющие сохранять каталитическую эффективность при низких температурах.
Механизмы и количественные законы
- Молекулярная причина: повышение температуры увеличивает кинетическую энергию молекул, частоту удачных столкновений и гибкость активного центра, что уменьшает свободную энергию активации и увеличивает константу скорости $k$.
- Аррениусовское приближение: $k=A{e}^{-E_a/(RT)}$, где $E_a$ — энергия активации, $R$ — газовая постоянная, $T$ — абсолютная температура. На графике $\ln k$ против $1/T$ наклон равен $-E_a/R$.
- Эйринг (транзиентное состояние): $k=\frac{k_{B}T}{h}{e}^{-\Delta G^{‡}/(RT)}$ (альтернативная термодинамическая форма).
- Практическая оценка чувствительности — коэффициент $Q_{10}$: $Q_{10}=\frac{R_{T+10}}{R_T}$, обычно для биохимических реакций $Q_{10}\approx 2\text{–}3$ при незатронутой стабильности.
- Связь с кинетикой Михаэлиса–Ментен: максимальная скорость $V_{max}=k_{cat}[E{]}_T$. Температура чаще меняет $k_{cat}$ и иногда $K_m$ (влияние на сродство субстрата зависит от изменений конформации и энергий связывания).
Поведение при разных температурах
- Низкие температуры: малая скорость из‑за низких $k$ и уменьшенной диффузии; у некоторых ферментов наблюдается увеличение $K_m$ (пониженная сродство) или снижение $k_{cat}$.
- Средние температуры: экспоненциальный рост скорости по закону Аррениуса до биологически оптимальной температуры.
- Высокие температуры: разрушение третичной структуры, агрегация, потеря активности — резкое падение скорости выше оптимума (термическая денатурация).
Адаптации у холоднокровных (пойкилотермных) животных
- Молекулярные адаптации ферментов:
- ферментные изоформы с меньшей энергией активации $E_a$ и большей гибкостью активного центра (улучшенный $k_{cat}$ при низких $T$);
- более высокая каталитическая эффективность $k_{cat}/K_m$ при низких температурах;
- снижение температурной стабильности в обмен на повышенную динамику (trade‑off «стабильность ↔ активность»).
- Количественные стратегии:
- повышение концентрации фермента $[E{]}_T$ (увеличивает $V_{max}$);
- сдвиги в регуляции экспрессии генов и сезонная акклимация (изменение состава белков в ответ на холод).
- Мембраны и вспомогательные системы:
- увеличение доли ненасыщенных жирных кислот в мембране для сохранения текучести и нормальной работы мембранных ферментов;
- шапероны и антифризные белки для защиты структуры и предотвращения ледяной кристаллизации.
- Примеры: антарктические рыбы и морские беспозвоночные имеют ферменты с высокой каталитической активностью при близких к $0^{\circ }\text{C}$ температурах, но эти ферменты обычно менее термостабильны при повышении $T$.
Экспериментальная оценка и применение
- Измеряют $V_{max}$ и $K_m$ при разных $T$, строят Аррениус‑плоты и вычисляют $E_a$ и $Q_{10}$.
- Оценка адаптаций — сравнение кинетических параметров и термостабильности между изоформами/видами и после акклимации.
Краткий вывод: температура определяет скорость ферментативных реакций через экспоненциальную зависимость кинетических констант (Аррениус/Эйринг); холоднокровные животные компенсируют низкие температуры комбинацией молекулярных модификаций ферментов (более гибкие активные центры, меньший $E_a$), изменения концентраций белков и мембранных адаптаций, при этом существует компромисс между активностью при холоде и термостабильностью.